ПРОТЕАЗИ (або пептидази): гідролітичні ферменти, які беруть участь у перетравленні білків. Завдяки своїй дії протеази здатні руйнувати пептидні зв’язки, які об’єднують різні амінокислоти і з яких при повторному об’єднанні беруть участь молекули білка.
ПОХОДЖЕННЯ
- Пепсин: виробляється пептичними клітинами шлунка в неактивній формі (пепсиноген). Активується хлористоводневою кислотою. Вона в основному впливає на пептидні зв'язки, які залучають ароматичні амінокислоти (такі як тирозин, триптофан та фенілаланін).
- Трипсин: виробляється екзокринною підшлунковою залозою в неактивній формі (трипсиноген). Активується ендопептидазою дванадцятипалої кишки. Вона в основному впливає на пептидні зв'язки, які залучають основні амінокислоти (такі як аргінін і лізин)
- хімотрипсин: виробляється екзокринною підшлунковою залозою у неактивній формі (хімотрипсиноген). Активується трипсином. В основному він впливає на пептидні зв’язки, які втягують ароматичні амінокислоти (такі як тирозин, триптофан та фенілаланін).
-Еластаза: виробляється екзокринною підшлунковою залозою в неактивній формі (пре-про-еластаза). Активується трипсином. Єдиний фермент, здатний атакувати еластин і як такий дуже важливий для перетравлення м’ясних продуктів.
- Карбоксипептидаза: виробляється і секретується екзокринною підшлунковою залозою частково в активній формі та частково в неактивній формі. Вони впливають на пептидні зв’язки, розміщені на карбоксильному кінці ланцюга амінокислот.
- Амінопептидази: продукуються і секретуються слизовою оболонкою дванадцятипалої кишки. Вони впливають на пептидні зв’язки, розміщені на карбоксильному кінці ланцюга амінокислот.
- Дипептидази: секретуються ентероцитами тонкої кишки, вони гідролізують пептидний зв'язок, який утримує окремі пари амінокислот разом
Протеази, що використовуються для перетравлення харчових білків, представляють лише невелику частину великої родини, до якої вони належать. Якщо ми думаємо, що ферменти, як і багато гормонів, є молекулами білкової природи, ми усвідомлюємо, наскільки важливу роль відіграють протеази. Який кращий спосіб регулювати активність цих молекул, ніж деградувати їх за необхідності за допомогою специфічних протеаз? Отже, клітини імунної системи містять протеази для перетравлення клітинної мембрани чужорідних мікроорганізмів, які, в свою чергу (мова йде про бактерії), мають, з одного боку, здатність виділяти протеолітичні ферменти, щоб проникнути в клітину, а з іншого для вивільнення білкових токсинів (екзотоксинів), від яких ми повинні захищатися. Деякі протеази плазми, такі як антитромбін III та плазмін, відіграють важливу роль у коагуляції, запобігаючи "надмірній активації цього механізму, який замість цього посилюється тромбіном (також належить до великої родини протеаз).
Тому модулююча дія протеаз є фундаментальною для регулювання різних функцій організму; якщо, наприклад, аномальні білки походять від синтезу білка, дуже важливо, щоб вони деградували якомога швидше. зростають до нескінченності, але вони повинні бути обмежені специфічними протеазами. Крім того, якщо ми вважаємо, що протеази руйнують і руйнують білкові молекули, ми повинні очікувати, що існують чинники, включаючи інші протеази, здатні регулювати свою функцію і тим самим запобігати піднесеним протеолітичним явищам в кінцевому підсумку "завдають ушкодження тканинам" організму.
Протеолітичні явища, що впливають на м’язові волокна, активуються при голодуванні та тривалих фізичних навантаженнях з метою виробництва енергії та глюкози, починаючи з деяких глюкогенних амінокислот.
Протеази рослин також синтезуються рослинами для захисту від патогенів, деградують пептиди та модифікують структуру та функції інших білків. Особливо багаті на нього стебло ананаса (бромелайн), папайя (папаїн) і проросле насіння (ячмінний солод). Вживання цих продуктів або їх екстрактів допомагає регулювати травну функцію, сприяючи дії ендогенних протеаз, що виділяються в травному тракті.
.jpg)
